Dieses Quiz starten: Enzymkinetik: Michaelis-Menten-Grundprinzip | Zestly

Question 1

Was beschreibt der $K_m$-Wert (Michaelis-Konstante) in der Enzymkinetik bei einer Standard-Michaelis-Menten-Reaktion?

Accepted Answer

Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit genau die Hälfte von $V_{	ext{max}}$ beträgt

Answer

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit bei Sättigung des Enzyms

Answer

Die Konzentration des Enzyms, bei der die halbe maximale Geschwindigkeit erreicht wird

Answer

Die Affinität des Enzyms zum Produkt der Reaktion

Question 2

Welche der folgenden Aussagen treffen auf die kompetitive Hemmung zu?

Accepted Answer

Der $K_m$-Wert des Enzyms erhöht sich

Accepted Answer

Durch eine sehr hohe Substratkonzentration kann die Hemmung aufgehoben werden

Answer

$V_{	ext{max}}$ sinkt signifikant

Answer

Der Inhibitor bindet an eine allosterische Stelle des Enzyms

Question 3

Wie verändert sich die Kinetik eines Enzyms bei einer nichtkompetitiven Hemmung?

Accepted Answer

$V_{	ext{max}}$ sinkt, der $K_m$-Wert bleibt unverändert

Answer

Der $K_m$-Wert steigt, $V_{	ext{max}}$ bleibt gleich

Answer

Sowohl $K_m$ als auch $V_{	ext{max}}$ steigen

Answer

Der $K_m$-Wert sinkt, $V_{	ext{max}}$ steigt

Question 4

Betrachten Sie die Michaelis-Menten-Gleichung: $v = \frac{V_{	ext{max}} \cdot [S]}{K_m + [S]}$. Was passiert mit der Reaktionsgeschwindigkeit $v$, wenn die Substratkonzentration $[S]$ sehr viel größer ist als der $K_m$-Wert?

Answer

$v$ nähert sich $K_m$ an

Answer

$v$ nähert sich $0$ an

Answer

$v$ wächst linear mit $[S]$ weiter

Answer

$v$ nähert sich $V_{	ext{max}}$ an

Question 5

Welche Faktoren beeinflussen die maximale Reaktionsgeschwindigkeit $V_{	ext{max}}$ eines enzymatischen Prozesses?

Answer

Die Gesamtkonzentration des Enzyms $[E]_t$

Answer

Die Wechselzahl (Turnover-Number) des Enzyms

Answer

Die Konzentration des Substrats $[S]$

Answer

Die Anwesenheit eines kompetitiven Inhibitors