Enzimas y su papel en el metabolismo

Este cuestionario de Biología de Bachillerato desarrolla la naturaleza y cinética de las enzimas, biocatalizadores esenciales en el metabolismo celular y bloque recurrente en la PAU. Se establece que la gran mayoría de las enzimas son proteínas con estructura terciaria globular, y se contrastan los dos modelos de interacción enzima-sustrato: el clásico modelo de llave-cerradura frente al de ajuste inducido, más aceptado actualmente, que propone que el sitio activo de la enzima cambia de forma para adaptarse al sustrato al unirse a él.

Se explica el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática desde una doble perspectiva: el aumento de temperatura incrementa inicialmente la energía cinética de las moléculas, pero las temperaturas extremas terminan desnaturalizando la estructura proteica, inactivando la enzima. De forma similar, se define el pH óptimo como aquel valor en el que la enzima presenta su máxima eficiencia catalítica, fuera del cual su actividad decae.

El bloque de inhibición enzimática distingue la inhibición competitiva —el inhibidor compite por el centro activo debido a su similitud estructural con el sustrato— de la no competitiva, en la que el inhibidor se une a un sitio distinto del centro activo, denominado sitio alostérico. Se plantea además un ejercicio de razonamiento clásico: qué ocurre con la velocidad de reacción si se añade un inhibidor competitivo y, simultáneamente, se aumenta masivamente la concentración de sustrato — este último desplaza al inhibidor del centro activo, superando así la inhibición.

Se repasa el concepto de velocidad máxima (Vmax) en la cinética enzimática, alcanzada cuando todas las moléculas de enzima están ocupadas formando el complejo enzima-sustrato, y se identifican los distintos tipos de cofactores enzimáticos: iones inorgánicos, coenzimas orgánicas y grupos prostéticos, como el grupo hemo.

Con 10 preguntas de examen y 12 tarjetas de repaso, esta lección cubre con precisión el bloque de bioquímica enzimática del currículo de Bachillerato.

• Explicar la naturaleza proteica de las enzimas y el modelo de ajuste inducido
• Analizar el efecto de la temperatura y el pH sobre la actividad enzimática
• Diferenciar la inhibición competitiva de la no competitiva según el sitio de unión del inhibidor
• Predecir el efecto de aumentar la concentración de sustrato en presencia de un inhibidor competitivo
• Identificar los tipos de cofactores enzimáticos: iones, coenzimas y grupos prostéticos

"En la inhibición enzimática, ¿qué caracteriza a un inhibidor competitivo?" — Compite por el centro activo debido a su similitud estructural con el sustrato. "¿Qué ocurre con la velocidad de reacción si añadimos un inhibidor competitivo y aumentamos masivamente la concentración de sustrato?" — El sustrato desplaza al inhibidor competitivo del centro activo, superando la inhibición.